Modified proteins are disclosed that maintain enzymatic and insecticidal activity while displaying reduced or eliminated allergenicity. Epitopes which bind to anti-patatin antibodies were identified, and removed via site directed mutagenesis. Tyrosines were observed to generally contribute to the allergenic properties of patatin proteins. Removal of glycosylation sites was observed to reduce or eliminate antibody binding. Permuteins are also disclosed which have a rearranged amino acid sequence while retaining enzymatic activity. Deallergenized proteins and permuteins can be used as insecticidal materials, as nutritional supplements, and as immunotherapeutic agents.

De gewijzigde proteïnen worden onthuld die enzymatische en insecticideactiviteit terwijl het tonen van verminderde of geëlimineerde allergenicity handhaven. Epitopes werden die aan anti-patatinantilichamen binden geïdentificeerd, en werden verwijderd via plaats geleide mutagenese. Tyrosines werd waargenomen om over het algemeen tot de een allergie veroorzakende eigenschappen van patatinproteïnen bij te dragen. De verwijdering van glycosylationplaatsen werd waargenomen om antilichamenband te verminderen of te elimineren. Permuteins wordt ook onthuld welke een herschikte aminozuuropeenvolging terwijl het behouden van enzymatische activiteit hebben. De proteïnen van Deallergenized en permuteins kunnen als insecticidematerialen, zoals voedingssupplementen, en als immunotherapeutic agenten worden gebruikt.