A purified thermostable enzyme is derived from the archael bacterium Thermococcus GU5L5. The enzyme has a molecular weight of about 68.5 kilodaltons and has cellulase activity. The enzyme can be produced from native or recombinant host cells and can be used for the removal of arginine, phenylalanine, or methionine amino acids from the N-terminal end of peptides in peptide or peptidomimetic synthesis. The enzyme is selective for the L, or `natural` enantiomer of the amino acid derivatives and is therefore useful for the production of optically active compounds. These reactions can be performed in the presence of the chemically more reactive ester functionality, a step which is very difficult to achieve with nonenzymatic methods.

Een gezuiverd thermostable enzym wordt afgeleid uit de archaelbacterie Thermococcus GU5L5. Het enzym heeft een moleculegewicht van ongeveer 68,5 kilodaltons en heeft cellulaseactiviteit. Het enzym kan uit inheemse of recombinante gastheercellen worden geproduceerd en kan voor de verwijdering worden gebruikt van arginine, phenylalanine, of methionine aminozuren van het n-Eindeind van peptides in peptide of peptidomimetic synthese. Het enzym is selectief voor natural` enantiomer L, of ` van de aminozuurderivaten en is daarom nuttig voor de productie van optisch actieve samenstellingen. Deze reacties kunnen in aanwezigheid van de chemisch meer reactieve esterfunctionaliteit, een stap worden uitgevoerd die zeer moeilijk om met nonenzymatic methodes is te bereiken.